Mehhanism: kuidas L-leutsiin spordis töötab
L-leutsiin on hargnenud ahelaga aminohape (BCAA) ja peamine mTORC1 aktivaator — mehhaaniline rapamütsiini kompleks 1 sihtmärk — mis on lihasvalkude sünteesi (MPS) keskseks signaalimiskeskuseks. Kui leutsiini kontsentratsioon veres tõuseb pärast söömist või toidulisandi manustamist, toimib see otsese molekulaarse sensorina, mis lülitab lihaskogude anaboliitilise masinavärgi sisse.
Erinevalt teistest aminohapetest, mis toimivad peamiselt ehitusmaterjalina, on leutsiin ka signaalimismolekul. See topeltroll muudab selle sportlastele ainulaadselt oluliseks: see ei paku ainult substraati uuele lihaskoe jaoks, vaid juhib aktiivselt selle ehitamise protsessi. Uuringud näitavad järjekindlalt, et valgusöögis sisalduv leutsiinisisaldus on MPS-vastuse peamine määrav tegur, sõltumata kogu valgutarbimisest (Norton & Layman, 2006).
Tugevuse ja vastupidavuse tõendused
Tugevuse ja hüpertroofia jaoks on leutsiini lisandamise tõendused kõige tugevamad siis, kui valgutarbimine on optimaalsest madalam või kui valgu allikas on leutsiinivaene (nt taimsed valgud). Nendel tingimustel võimendab leutsiini lisamine valguga koos manustades MPS-vastust märkimisväärselt (Churchward-Venne et al., 2012).
Piisavat koguvalgukogust tarbivatel jõutreenitud sportlastel toob isoleeritud leutsiini lisamine väiksemaid marginaalseid kasusid — leutsiini lävi MPS aktiveerimiseks on valgu enda poolt juba täidetud. Siiski näitab leutsiini lisamine jätkuvalt praktilisi eeliseid: vanematel sportlastel, kus MPS stimuleerimise leutsiinilävi on kõrgem; sportlastel, kes treenivad mitu korda päevas ja vajavad kiireid taastumise vahel; ja olukordades, kus valgusisaldusega sööki ei ole treeningu ümber saadaval.
Efektiivne protokoll
Leutsiini lävi kontseptsioon on doosimise keskseks osaks. Uuringud näitavad, et MPS maksimaalseks stimuleerimiseks on vaja ligikaudu 2–3 g leutsiini söögikorra kohta noorematel täiskasvanutel, ja lävi võib vanemaeas kõrgem olla (Norton & Layman, 2006).
Leutsiini täiendamisel spetsiaalselt:
- Lisa see madalama leutsiinisisaldusega valgu allikatele (taimsed valgud, kollageen)
- Treeninguaegne ajastus on praktiline: leutsiin koos valguga kuni kaks tundi pärast treeningut võib taastumise MPS-vastust parandada
- Iseseisvad leutsiini toidulisandid (2–5 g) söögikordade vahel võivad aidata säilitada kõrgendatud leutsiinisignalisatsiooni kogu päeva jooksul
Sirvige täielikku aminohapete valikut MaxFiti aminohapete kategooriast.
Kes saab kõige rohkem kasu
Sportlased, kellel on suurim tõenäosus saada leutsiini lisandamisest olulist kasu:
- Need, kes järgivad taimset toitumist, kus valgu allikad on leutsiinivaesemad
- Vanemad sportlased (üle 40–50), kus anaboolne vastus valgule on nõrgenenud
- Kaloreid piiravad sportlased (kaalulangetamine), kus lihasmassi säilitamine on kriitiline
- Kaks korda päevas treenivad sportlased, kes peavad sessioonidevahelist taastumist maksimeerima
Aus hinnang
L-leutsiin sportlastele on üks mehhanistiliselt põhjendatumaid toidulisandeid sporditoitumises. mTORC1 signaalimisrada on inimuuringutes hästi iseloomustatud molekulaarne mehhanism. Kus leutsiini lisandamine jääb hüpele alla, on hästi toidetud ja treenitud sportlastel, kes juba tarbivad leutsiinirikkaid valguallikaid: marginaalne kasu väheneb.
KKK
Kas leutsiin on sama mis BCAA-d?
Leutsiin on üks kolmest hargnenud ahelaga aminohappest koos isoleütsiini ja valiiniga. See on kolmest kõige anaboliitilisem — peamine MPS käivitaja — kuid BCAA tooted sisaldavad kõiki kolme.
Kui palju leutsiini on tüüpilises vadakuvalgu portsjonist?
Tavaline 25 g vadakuvalgu kontsentraadi portsjon sisaldab tavaliselt ligikaudu 2,5–3 g leutsiini, mis on lähedal MPS-i maksimaalse stimuleerimise lävile.
Kas leutsiini saab liiga palju võtta?
Tavaliste sportlaste toidulisanditena kasutatavate annuste juures (2–10 g/päevas) peetakse leutsiini tervetele inimestele ohutuks.
Viited
Norton, L. E., & Layman, D. K. (2006). Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. Journal of Nutrition, 136(2), 533S-537S. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16424142/
Churchward-Venne, T. A., Burd, N. A., Mitchell, C. J., West, D. W., Philp, A., Marcotte, G. R., Baker, S. K., Baar, K., & Phillips, S. M. (2012). Supplementation of a suboptimal protein dose with leucine or essential amino acids: effects on myofibrillar protein synthesis at rest and following resistance exercise in men. Journal of Physiology, 590(11), 2751-2765. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22451437/
Anthony, J. C., Anthony, T. G., Kimball, S. R., & Jefferson, L. S. (2001). Signaling pathways involved in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. Journal of Nutrition, 131(3), 856S-860S. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11285321/
